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FASEOLAMINA, MOLÉCULA DE INTERÉS EN LA INDUSTRIA
ALIMENTARIA Y FARMACÉUTICA, UNA REVISIÓN.
Díaz, Baquero, Rubio, Díaz
¹Escuela Superior Politécnica de Chimborazo, Facultad de Ciencias Pecuarias, Grupo de investigación
GINNAN, Riobamba, Ecuador.
²Italimentos Cía.Ltda., Cuenca, Ecuador.
³Universidad Estatal de Milagro, Ecuador.
*bdiaz@espoch.edu.ec
Esta invesgación se propuso revisar el estado del arte alrededor de la Faseolamina, molécula extraída de
Phaseolus vulgaris, de interés para la industria alimentaria y farmacéuca, por su efecto inhibidor sobre
las enzimas α-amilasas. La información se rastreó con estas palabras clave: “Faseolamina”, “Inhibidores
de α-amilasa”, “Phaseolus vulgaris”, “Reducción de peso”, “Diabetes” en plataformas digitales de las
editoriales Wiley Online Library, Springer Nature, MDPI, Taylor Francis, Sage y Google Académico. Se
denieron tres ejes de interés, los métodos de extracción de la Faseolamina, las condiciones ópmas
de inhibición y la estructura de la molécula. Se determinó mayor pureza molecular con el método de
extracción con presión de vacío con dióxido de carbono supercríco, sin toxicidad ni cambios en el sabor.
La inhibición promedio sobre α-amilasas es 91,10% en estudios In vitro e In vivo a nivel gastrointesnal, a
un pH de 5,5 y una temperatura de 37º C. Químicamente la Faseolamina es una glicoproteína tetramérica,
rica en ácido aspárco, ácido glutámico, serina, treonina y valina, conene los tres compuestos de lecnas
del fréjol: Fito-hemagluninas (PHA), Arcelinas y los tres inhibidores de α-amilasa. Presenta alta inhibición
de α-amilasa intraluminal y duodenal, podría usarse en productos alimencios y farmacéucos.
Palabras claves: Fréjol (Phaseolus vulgaris), α-amilasa, faseolamina, inhibidor.
This research aimed to review the state of the art around Phaseolamine, a molecule extracted from
Phaseolus vulgaris, of interest to the food and pharmaceucal industry, due to its inhibitory eect on
α-amylase enzymes. Data was tracked with the following keywords: "Phaseolamine", "α-amylase inhibitors",
"Phaseolus vulgaris", "Weight reducon", "Diabetes" in digital plaorms of Wiley Online Library, Springer
Nature, MDPI, Taylor Francis, Sage and Google Scholar publishers.Three axes of interest were dened, the
extracon methods of Phaseolamine, the opmal condions of inhibion and the structure of the molecule.
Higher molecular purity was determined with the vacuum pressure extracon method with supercrical
carbon dioxide, without toxicity or changes in avor. The average inhibion on α-amylases is 91.10% in In
vitro and In vivo studies at the gastrointesnal level, at a pH of 5.5 and a temperature of 37º C. Chemically,
Phaseolamine is a tetrameric glycoprotein, rich in asparc acid, glutamic acid, serine, threonine and valine,
it contains the three bean lecn compounds: Phyto-hemagglunins (PHA), Arcelins and the three α-amylase
inhibitors. It presents high inhibion of intraluminal and duodenal α-amylase. It could be used in food and
pharmaceucal products.
Keywords: Bean (Phaseolus vulgaris), α-amylase, phaseolamine, inhibitor.
FASEOLAMINA, MOLÉCULA DE INTERÉS EN LA INDUSTRIA
ALIMENTARIA Y FARMACÉUTICA, UNA REVISIÓN.
RESUMEN
ABSTRACT
Phaseolamine, a molecule of interest in the food and
pharmaceucal industry, a review.
Fecha de recepción: 14-02-2022 Fecha de aceptación: 04-06-2022 Fecha de publicación: 15-08-2022
¹Byron Díaz*
²Sebastian Rubio
¹María-Fernanda Baquero
³Ronald Díaz
ISSN 2477-9105
Número 28 Vol.1 (2022)
DOI: https://doi.org/10.47187/perf.v1i28.183
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I. INTRODUCCIÓN
El almidón, un carbohidrato complejo presente en
vegetales, es importante porque proporciona energía
para los procesos vitales y es de fácil absorción.
Su digesón inicia en el tubo digesvo y naliza
en la pared del intesno delgado, donde enzimas
especícas rompen los disacáridos para separarlos
en unidades elementales, que pueden entrar en las
células y pasar a la sangre (1). Una de estas enzimas
es la α-amilasa, encargada de “romper” el almidón
en glucosa (2). Algunos alimentos ricos en almidón
no presentan un índice glucémico tan elevado
como cabría esperar, y ello es debido a que aquél
no es digerido por las enzimas intesnales, por lo
que recibe el nombre de almidón resistente (3, 4).
Posteriormente, es converdo en ácidos grasos de
cadena media por parte de la ora intesnal (5).
El consumo excesivo de alimentos almidonados
provoca enfermedades de po cardiovascular,
denominadas enfermedades crónicas no
transmisibles, que según la Organización Mundial
de la Salud “OMS” (6), son consideradas una
epidemia por ocasionar varias muertes en todo
el mundo. Se reporta que cada año mueren 2,8
millones de personas a causa de obesidad (7),
según un estudio realizado en 2015, fallecieron 1,6
millones de personas como consecuencia directa de
la diabetes (8). En Ecuador, el INEC (9), revela que 6
de cada 10 ecuatorianos enen sobrepeso y según
la Organización Panamericana de Salud “OPS” (10),
1 de cada 10 ecuatorianos enen diabetes, esto es
debido al excesivo consumo de alimentos altos en
grasa, sal y carbohidratos.
Según Castro (11), los inhibidores enzimácos son
moléculas proteicas que reducen la velocidad de la
catálisis, muchos alimentos conenen sustancias
inhibidoras de enzimas. Luengo, et al (12),
maniestan que en las legumbres se idencan
inhibidores de las α-amilasas, que evitan la digesón
del almidón normal, que se comporta como si
fuera resistente. Desde 1945, los inhibidores de
amilasa comenzaron a mencionarse en la literatura
cienca, un estudio de revisión informa que la
Faseolamina, una proteína presente en los frijoles
blancos es un potente inhibidor de la amilasa salival,
siendo comercializado en forma de suplemento,
para el tratamiento adyuvante de la diabetes (13).
Nanok y Sansenya (14), sosenen que la enzima
α-glucosidasa hace que la glucosa esté disponible en
el cuerpo al descomponerla en oligo y disacáridos,
conviréndolos en monosacáridos absorbibles, por lo
tanto, para poder reducir los niveles de glucosa sérica
y controlar las enfermedades relacionadas, se ha
II. MATERIALES Y MÉTODOS
propuesto la inhibición de la α-glucosidasa como un
enfoque adecuado. En este contexto, la Faseolamina
es una proteína proveniente de la planta Phaseolus
vulgaris (fréjol) (Figura 1), la función principal es
provocar la mal absorción del almidón consumido,
exenta de efectos secundarios (15).
Creemos que la Faseolamina se une a la α-amilasa
y la neutraliza, cuando la Faseolamina bloquea la
absorción de carbohidratos hace que las células no
encuentren el sustrato (glucosa) para generar ATP,
de modo que, son obligadas a recurrir al almacén
de grasas para fabricar dicho combusble, de esta
manera al acceder al almacén de grasas supone una
reducción del tejido adiposo y, como consecuencia,
una disminución del volumen y del peso corporal
de la persona (16, 17). Pereira (18) y Lamby (19) en
sus publicaciones mencionan que la α-amilasa es
una endoamilasa que hidroliza el almidón en las
regiones internas hasta formar azúcares simples
como maltosa, malotriosa y glucosa, dicha enzima
actúa sobre las uniones glucosídicas alfa-1,4.
En base a lo anteriormente expuesto, el objevo de
este trabajo de revisión bibliográca es auscultar
y presentar el estado del arte de la Faseolamina
y las invesgaciones contemporáneas realizadas
alrededor de ella.
Criterios de búsqueda y selección
1980 en adelante, por tratarse de un tema que ene
datos desde esa época, pero se dio mayor énfasis
a literatura actual hasta el año 2022, en idioma
español, portugués e inglés y evitando consultar
literatura gris. De tal forma que la información fue
obtenida desde un centenar de arculos ciencos
de libre acceso y tesis de grado y post grado de
repositorios universitarios, cuyo contenido fue
seleccionado tanto por su relación con el tema
central como por la actualidad de la publicación.
Método para sistemazar la información
Para cumplir con el objevo de esta revisión y
brindar un fácil entendimiento a los lectores, la
información recopilada se organizó considerando
Figura 1. Frejol blanco (Phaseolus vulgaris). Según Knabben y Costa
(96).
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ALIMENTARIA Y FARMACÉUTICA, UNA REVISIÓN.
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los tres ejes de invesgación: métodos de
extracción de la Faseolamina, condiciones ópmas
de inhibición y la estructura de la molécula, se
realizó la comparación críca entre los criterios y
resultados de los disntos autores consultados,
citando semejanzas y diferencias detectadas en
la escala del empo, los resultados se resumen y
presentan en tablas comparavas para una mejor
visualización y comprensión.
a. Extracción y puricación de Faseolamina.
La tabla 1, presenta la información de los métodos
de extracción ulizados por diferentes autores, el
primero se reere al uso de solución salina ulizada
en las primeras invesgaciones realizadas con
Faseolamina, en donde se buscaba comprobar su
poder anamilásico, con este método los autores
mencionan que se obene aproximadamente del
60 al 70 % de pureza del inhibidor y se logra una
inhibición promedio de 97% con NaCl al 1%. Gracias
a la úlma diálisis con tampón de citrato/fosfato,
pH 8,0 se obene una mayor concentración de
proteínas, aproximadamente del 9 a 11%, y un
rendimiento de 3,82 g de inhibidor por 500 g de fréjol
molido; ambos autores realizaron la puricación
mediante cromatograa de intercambio iónico
posterior a la extracción; nalmente concuerdan
en que el polvo de fréjol crudo conene candades
similares de Fito-hemagluninas, y que el citado
procedimiento de puricación parcial elimina
en parte la acvidad aglunante que se podría
ocasionar en la sangre (20, 21).
En el segundo método, correspondiente a la extracción
en solución ácida, evidenciamos que el proceso inicia
con una acidicación con ácido ascórbico en ácido
acéco (20 mmol.L-1), además hacen mayor énfasis
en los reposos a temperaturas frías y se centran en
ajustar el pH con el n de generar mayor estabilidad del
inhibidor. En la evaluación in vivo los dos mencionan
que el inhibidor interviene en la pérdida del apeto
y el aumento del consumo de agua, además de la
disminución de la acvidad del páncreas. Aseguran
que con este método se obene un rendimiento de
aproximadamente 1,5 – 2,4 g de inhibidor.kg-1 de
harina de fréjol, además de generar el 84,25% de
inhibición en promedio, ambos autores realizaron la
puricación mediante cromatograa de intercambio
iónico, y aseguran que se obene una elevada
concentración de Faseolamina debido al juego de pH
ácidos que manejan (pH 5), nalmente mencionan
que la acvidad de hemaglunación no mostró
ninguna evidencia de contaminación de Faseolamina
con la lecna del fréjol (17, 22).
Finalmente, el autor del úlmo método asegura que
no se necesita soluciones ácidas ni básicas para realizar
la extracción, menciona que las disntas soluciones
que se usan en los métodos convencionales son
causantes de generar toxicidad al momento del
consumo, además de formar parte de las impurezas
que no pueden ser eliminadas del producto nal. Su
método consiste en la extracción bajo presión de vacío
a 63ºC con dióxido de carbono supercríco, lo cual
también elimina completamente las impurezas y logra
alta estabilidad a temperaturas elevadas y valores de
pH extremos como los del estómago humano. Estas
caracteríscas resultan interesantes debido a que
dicha estabilidad térmica permite que el inhibidor
de α-amilasa se pueda implementar en productos
alimencios con procesos de calor, sin perder el
potencial bloqueador sobre el desdoblamiento del
almidón, además se evita el efecto negavo dado
por las impurezas sobre el sabor en la Faseolamina
obtenida. Este método genera un rendimiento de
aproximadamente 120 g de Faseolamina puricada
por 1000 g de fréjol (23).
Recientemente, Ashu, et al (24) desarrollaron un
método simple usando agar para esmar la acvidad
del inhibidor de la α-amilasa, mediante el tamizaje
cualitavo del frijol común (Phaseolus vulgaris L.)
y vericado mediante la cuancación del azúcar
reductor (equivalente de maltosa), este método del
agar implica ulizar productos químicos más baratos
sin requerir equipos soscados para procesar un gran
número de muestras que contengan un inhibidor de
α- amilasa como factor andiabéco.
Así mismo, Yifeng, et al (25), reportan un proceso
novedoso y escalable basado en hidrólisis enzimáca
III. RESULTADOS Y DISCUSIÓN
Método
Autor
Extracción
en solución
salina
Extracción
en solución
ácida
Extracción sin
solventes
(Marshall,
1975) (20)
■ NaCl 1%
■ Diálisis y
Liolización
■ Croma-
tografía de
intercambio
iónico
(Layer, 1985)
(21)
(Tormo, 2004)
(22)
■ Ácido
ascórbico en
ácido acético
(20 mmol.L
-1
)
■ Croma-
tografía de
intercambio
iónico
(Rodríguez,
2012)(17)
(Skop, 2006)
(23)
■ CO
2
super-
crítico
■ Liolización
Tabla 1. Métodos de extracción de Faseolamina según varios autores.
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para la preparación del inhibidor de α-amilasa (α-AI)
en semillas de frijol blanco (Phaseolus vulgaris), para
la hidrólisis enzimáca se usó Flavourzyme 500MG,
obteniendo el hidrolizado nal a los 180 minutos,
seguido de la precipitación isoeléctrica a pH 3,6. Así,
la pérdida de proteínas misceláneas y el pliegue de
puricación fueron relavamente bajos (85,84 y 4,74
%, respecvamente), mientras que el rendimiento de
la acvidad de α-AI (67,12%) fue muy superior a los
valores obtenidos por cromatograa.
b. Caracteriscas ópmas de inhibición
enzimáca.
La tabla 2 muestra el valor promedio de varios
indicadores especícos para el trabajo con Faseolamina
como inhibidor de alfa amilasa según varios autores,
es importante observar la correspondencia de
ciertos datos que no han variado signicavamente
a lo largo del empo, es decir son reproducibles y
pueden ser ulizados en trabajos experimentales
con Faseolamina. En cuanto al perl de la cadena
polipepdica que forma la proteína, la mayor
candad se encuentra dentro del eje embrionario
del grano de fréjol, corresponde a una globulina y se
encuentra dentro del 9 al 11% de la proteína total y
46 kDa de peso molecular (17, 28). En cuanto al pH
promedio de acción, establecido por varios autores
(Tabla 2), tenemos un valor de 5,23, determinado
en experimentación simulando condiciones muy
parecidas a las del tracto gastrointesnal, con un rango
de acvidad entre 4,5 y 5,5 para obtener una inhibición
aproximadamente del 89% (26), datos semejantes
obtuvieron en la experimentación Rodríguez (17)
y Marshall (20), este parámetro inuye de manera
signicava en la estabilidad del inhibidor.
Con respecto a la temperatura de acción, los
datos no se alejan mucho en comparación con
invesgaciones citadas anteriormente, oscila
en un rango de 30 a 37ºC, con un promedio de
34,20ºC, temperatura ópma en la que actúa de
manera efecva. El factor temperatura es uno
de los parámetros que más se ha invesgado, al
ulizar α-amilasa pancreáca porcina se idencó
su acción es efecva a parr de 30ºC y se inacva
rápidamente cuando sobrepasa los 90ºC (17, 21,
22, 24), la temperatura promedio de inacvación
es de 98,33ºC. Este dato resulta de interés ya que
puede inuir directamente en el almacenamiento
de la molécula y también en procesos en donde
se la usa como ingrediente en la elaboración de
algún producto alimencio.
El empo de inicio de la inhibición enzimáca
ha sido de vital importancia en estudios in vitro
(27), gracias a ello, al momento de realizar
experimentación in vivo se suministra en primera
instancia el inhibidor previamente puricado
y diluido en soluciones de NaCl (pH 9), con
anterioridad de modo que la inhibición llegue
a su máximo potencial, el valor promedio es de
50 minutos para alcanzar el máximo porcentaje
de inhibición (17, 21, 26). El factor empo es
indispensable conocer para personas que usan
medicamentos concentrados de Faseolamina para
tratar Diabetes y obesidad. La concentración de
inhibidor a ulizar es 1,64 mg.ml-1, observándose
que a mayor concentración se genera una sobre
saturación de la enzima, causando un desperdicio
del inhibidor (27). En la Tabla 2, Layer (21), reporta
un valor elevado de 3 mg.ml-1, puesto que en
su invesgación ulizó Faseolamina con poca
pureza debido al proceso de extracción. Frente
a lo mencionado anteriormente, otros autores
sugieren que el rango ópmo oscila entre 0,8 y
1,5 mg.ml-1 para estudios in vitro (17, 22, 26).
Los estudios In vivo muestran efecvidad del
inhibidor mediante la determinación de glucosa
en sangre, almidón en heces fecales, peso de las
unidades experimentales, entre otras. El valor
promedio para suministro de Faseolamina In vivo
es de 206,25 mg.kg-1 de peso vivo, valor que
resulta muy diferente y por encima de resultados
previos que reportaban un rango de 25 a 50
mg.kg-1 de peso vivo (17, 20, 22), este promedio
está siendo afectado por un valor apico muy
alto reportado por Moura (27), de 700 mg.kg-1,
quien en su invesgación uliza comprimidos
de Faseolamina comercial, aparentemente sin
una buena concentración de la molécula y no un
extracto puricado de Phaseolus vulgaris, por lo
Características
de trabajo de
Faseolamina
(Layer,
1985)
(21)
(Tormo,
2004)
(22)
(Jiang,
2008)
(26)
(Rodríguez,
2012) (17)
(Moura,
2014)
(27)
PRO-
ME-
DIO
Peso molecular
de la cadena
polipeptídica
(kDa)
49 23,5 57 58 42,5 46
pH de acción
4,25 4,5 4,5 6,9 6 5,23
Temperatura de
acción (ºC)
37 30 30 37 37 34,20
Temperatura
de inactivación
(ºC)
100 - 95 100 - 98,33
Tiempo de
inicio de acción
del inhibidor
frente a la
enzima (min)
30 60 50 60 - 50
Cantidad del
inhibidor in
vitro (mg.ml
-1
)
3 1,5 1,5 0,7 1,5 1,64
Cantidad del
inhibidor in
vivo (mg.kg
-1
)
50 50 - 25 700 206,25
Porcentaje de
inhibición (%)
99 94 89 74,5 99 91,10
Tabla 2. Caracteríscas de trabajo para la inhibición enzimáca con
Faseolamina.
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ALIMENTARIA Y FARMACÉUTICA, UNA REVISIÓN.
Díaz, Baquero, Rubio, Díaz
que para alcanzar un alto porcentaje de inhibición
debe incrementar la candad del comprimido,
a pesar de esto, se demuestra la ecacia del
inhibidor.
El porcentaje de inhibición promedio de
Faseolamina sobre α-amilasa obtenido con el
análisis de datos de la tabla 2, es de 91.10 %, lo
cual resulta interesante para proyectar su uso
alimentario y farmacéuco, este valor al parecer
está directamente relacionado con el grado de
pureza obtenido en la extracción. Marshall (20)
menciona que con un adecuado proceso de
puricación se logra obtener aproximadamente
un 60 a 70% de pureza; además de eliminar
la toxicidad debido a la presencia de to-
hemaglunina (lecna que agluna la sangre)
(17).
Es conocido que el primer paso para la digesón
de los polisacáridos es la escisión del almidón en
sus componentes mediado por las α-amilasas (29).
Esta digesón comienza en la boca con α-amilasa
salival (30), conviréndolo en oligómeros cortos
(31), que se deenen en el estómago por su bajo
pH, al pasar al intesno delgado, se neutraliza y la
α-amilasa ahí secretada por el páncreas completa
la digesón del almidón (30). Actualmente se
invesga la inhibición de esta enzima durante
el citado proceso con el objevo de obtener
fármacos para reducir la hiperglucemia
posprandial, lo que representaría un posible
tratamiento para la diabetes y la obesidad (32,
33), con una disminución de absorción de glucosa
en el intesno (34). Se han realizado varios
estudios para evaluar la inhibición de la alfa-
amilasa en presencia de inhibidores sintécos y
vegetales de importancia biotecnológica para la
agricultura, la medicina y la industria alimentaria
y farmacéuca (30, 32, 33, 35, 36, 37, 38, 39, 40).
Por otro lado, resulta interesante estudiar la
inhibición de la alfa-amilasa para el control de
las caries dentales, puesto que Streptococcus
viridans, una bacteria bucal, se alimenta
hidrolizando el almidón con alfa-amilasa, la
maltosa resultante termina produciendo ácido
lácco gracias a la fermentación de otras bacterias
de la boca, éste podría disolver el esmalte dental,
ayudando a la formación de placa y dando origen
a las caries (37). El estudio de inhibidores también
es importante en la agricultura, mediante la
obtención de plantas transgénicas resistentes
al ataque de plagas, puesto que los insectos
se alimentan de almidón (30), aunque estas
plantas transgénicas con genes inhibidores de la
α-amilasa demuestran tener poco efecto sobre la
digesón en los mamíferos (41).
La invesgación sobre inhibidores de alfa-amilasa,
así como extractos de plantas con potencial
hipoglucemiante in vitro y en modelos animales
se ha incrementado (32, 33, 35, 37, 39, 40, 42).
Se intenta demostrar el potencial de plantas
popularmente consideradas como andiabécas
para obtener la aprobación cienca y
sistemáca para su uso como hipoglucemiantes
(32, 33, 43). Grover et al (44), indican que más
de 1123 especies de plantas han sido evaluadas
de forma etnofarmacológica o experimental para
tratar la diabetes y, se han idencado más de
200 compuestos de plantas que reducen glucosa
en sangre (45). En países en desarrollo, donde las
personas enen acceso limitado a medicamentos
y tratamientos modernos para la diabetes, las
plantas juegan un rol de gran importancia (32).
En general, las plantas conenen un gran número
de inhibidores frente a amilasas y proteinasas,
están presentes en semillas y otros órganos, y son
responsables de la resistencia contra el ataque
por insectos (34). Estos inhibidores presentes
en las plantas se clasican en proteicos y no
proteicos (46). Existen siete pos de inhibidores
de alfa-amilasa idencados por similitudes en la
secuencia y la estructura tridimensional (47, 48).
De estos, seis se obenen de plantas superiores
(po lecna, po knon, po cereal, po kunitz,
po γ-puoonina y po taumana) (49), y uno de
Streptomyces sp (50, 51). Varias invesgaciones
sobre inhibidores de amilasa citan a compuestos
obtenidos desde cereales (34, 52, 53, 54), como
el trigo (Tricum aesvum) (55), la cebada
(Hordeum vulgareum) (56), el centeno (Secale
cereale) (36), así como en legumbres como el
frijol (Phaseolus vulgaris) (53).
A connuación, se citan varios trabajos realizados
en relación a los inhibidores enzimácos como la
Faseolamina:
Obiro, et al (57) indica que algunos suplementos
dietécos ulizados para controlar la obesidad
se basan en concentrados de proteína de frijol
(Phaseolus vulgaris), por su contenido signicavo
de inhibidor de α-amilasa también conocido
como faseolamina (α-AI), úl en la prevención
de la hiperglucemia posprandial bloqueando el
acceso al sio acvo de la enzima digesva del
almidón. Shah, et al (58), citan que las semillas
de Cajanus cajan L. una planta de la familia
Fabaceae, tratadas con agua buferada, alcanzan
el 100% de inhibición sobre α-amilasa, y las ores
de Hibiscus sabdaria L. de la familia Malvaceae
tratadas con methanol, lo hacen en un 50%. Jay,
62
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et al (59), citan que al realizar un metaanálisis
sobre invesgaciones que evaluaron el efecto de
la suplementación con un inhibidor patentado
(Phase2®) de α-amilasa extraído de Phaseolus
vulgaris sobre la pérdida de peso en 573 sujetos
(11 estudios) y reducción de la grasa corporal en
110 individuos (3 estudios), se obtuvo que esta
suplementación mostró un efecto promedio de
1,08 kg de disminución del peso (0,42 kg a 1,16
kg) y un efecto promedio de 3,26 kg de reducción
de grasa corporal (2,35 kg a 4,163 kg). Este
metaanálisis encontró efectos estadíscamente
signicavos de la suplementación con Phaseolus
vulgaris sobre el peso y la grasa corporales.
Bhawna, et al (60), mencionan que al analizar
muestras de Cassia tora, Cassia occidentalis,
Cassia oribunda y Crotalaria albida se encontró
un inhibidor de α-amilasa, con un 94% de
efecvidad, siendo estable al calor (70°C), se
puricó hasta la homogeneidad con 752,79 veces
de puricación y 22,77% de recuperación, consiste
en subunidades de menos de 200 KDa. Fatemeh,
et al (61), indican que al evaluar in vitro la
acvidad inhibidora sobre α-amilasa pancreáca,
la estabilidad térmica y la hemaglunación del
extracto de cuatro variedades de Phaseolus
vulgaris (Frijoles rojos, pintos, blancos y caupí)
se encontró que todos los extractos de frijol
mostraron acvidad de inhibición, la cual fue
mayor en las variedades blanco, rojo y pinto, en el
estudio In vivo en ratas Wistar machos durante 21
días de suplementación, se evidenció disminución
del nivel de glucosa en sangre al suplementar con
extracto de frejol blanco, en comparación con el
control, por lo que este extracto puede ser usado
en la preparación farmacéuca de inhibidores de
α-amilasa para controlar los niveles de glucemia.
Guangqiu, et al (62), evaluaron la toxicidad de
un extracto de frijol blanco (Phaseolus vulgaris)
mediante una dosis repeda de 90 días en 80
ratas Sprague-Dawley, dosicadas con 4, 2 y 1 g/
kg de peso corporal al día, vía oral, los resultados
mostraron que el extracto de frijol blanco en
dosis de hasta 4 g/kg/día no indujo cambios
signicavos en el peso corporal, peso de los
órganos, consumo de alimentos, hematología,
constantes bioquímicas e histopatología en las
ratas, en comparación con el control.
De Andrade, et al (63), al estudiar el contenido y
acvidad de los compuestos bioacvos fenólicos
responsables de la acvidad an hiperglucémica
de 5 genopos de frijol común (Phaseolus
vulgaris), demostraron que estos dependen
del genopo de la planta, y deben invesgarse
los genopos más promisorios para encontrar
estrategias de intervención dietéca saludable y
terapéuca.
Micheli, et al (64), estudiaron los efectos de la
isoforma 1 del inhibidor de la α-amilasa llamada
Faseolamina, contra el síndrome metabólico en
ratones, en los cuales se obtuvo la reducción del
peso corporal, la glucemia, los triglicéridos y el
colesterol, llegando a normalizar este síndrome,
las deciencias motoras que produce y las
alteraciones del umbral nocicepvo, el análisis
de órganos especícos reveló que el extracto
de Phaseolus vulgaris disminuyó la esteatosis
hepáca y peroxidación lipídica en el hígado,
protegió al corazón de las alteraciones oxidavas
del síndrome, aumentando la expresión de las
enzimas desintoxicantes catalasa y glutaón
reductasa, así como la normalización del nivel de
NADH deshidrogenasa, el análisis histológico de
la aorta mostró una protección sobre el desarrollo
de vetas grasas en las capas musculares,
resultados que postulan a este producto vegetal
como una posible opción terapéuca contra el
síndrome metabólico. Wai, et al (65), reportan
que al estudiar cuatro métodos de procesamiento
de alimentos (remojo, calentamiento húmedo,
esterilización en autoclave y congelación) para
evaluar su ecacia en la eliminación de los
inhibidores enzimácos (tripsina, quimotripsina
y α-amilasa) presentes en siete leguminosas, se
determinó que al esterilizar en autoclave a 121°C
durante 15 minutos redujo el inhibidor de la
α-amilasa en todas las leguminosas analizadas,
por otro lado el calentamiento húmedo a 50°
C durante 60 minutos inacvó con éxito tanto
la α-amilasa como la quimotripsina del maní,
mientras la congelación a -80°C durante 24 h
inacvó la quimotripsina.
Casllo, et al (66), reportan que los extractos
de frijol enen una potente capacidad lipolíca
tanto in vitro como ex vivo, con un efecto
anadipogénico durante la diferenciación de
3T3-preadipocitos L1, así, el frijol podría ulizarse
en el desarrollo de ingredientes funcionales
para reducir las altas tasas de muerte por
enfermedades cardiovasculares asociadas con
la obesidad. Shiqi, et al (67), reportan que el
producto denominado RCM-107, una fórmula
de ocho hierbas chinas que incluye: Camellia
sinensis (green tea), Poria, Nelumbinis folium
(lotus leaf), Alismas rhizoma, Plantaginis
semen, Cassiae semen, Sophorae os y Gardeniae
fructus, que es una modicación de RCM-104,
produjo la pérdida de peso en ensayos clínicos,
63
FASEOLAMINA, MOLÉCULA DE INTERÉS EN LA INDUSTRIA
ALIMENTARIA Y FARMACÉUTICA, UNA REVISIÓN.
Díaz, Baquero, Rubio, Díaz
por sus efectos inhibitorios sobre α-amilasa, al
poseer biocomponentes acvos como: alisol
B, (-)-epigalocatequina-3-galato (EGCG) y el
plantagósido, que interactúan con los marcadores
Glu233, Gln63, His305, Asp300 y Tyr151 de
α-amilasa. Ziaul, et al (68), estudiaron tres plantas
silvestres de Blangadesh: Achyranthes aspera
L., Eclipta alba L. (Kalokeshi), y Vitex negundo
L., determinando que éstas son ricas en bra,
proteína, minerales, anoxidantes e inhibidores
de alfa amilasa, por lo que su mayor ingesta
podría proporcionar benecios para la salud. Uci,
et al (69), reportan que Phaseolus vulgaris L.,
posee varios componentes bioacvos asociados
con benecios para la salud, como alcaloides,
antocianinas, carbohidratos, catequinas, bra,
avonoides, ácido co, quercena, saponinas,
esteroides, taninos, terpenoides e inhibidores
de tripsina, por ello actúa como analgésico,
aninamatorio, anbacteriano, diuréco,
anoxidante, hipocolesterolémico, anobesidad
y andiabéco.
Like, et al (70), al diseñar y evaluar microesferas a
base de carbohidratos (maltodextrina) para tener
diferentes tasas de digesón desde rápidas hasta
lentas, observaron que estas podrían modular
el vaciamiento gástrico a través del freno ileal,
según un estudio efectuado en ratas, en este
po de productos podría ser posible el uso de
la Faseolamina que al inhibir la acción de alfa
amilasa podría generar una digesón lenta y una
menor disposición de azúcares para el organismo
con efecto sobre las respuestas glucémicas e
insulinémicas. Kim, et al (71), evaluaron los
efectos de una mezcla de extractos de Phaseolus
mulorus y Pleurotus eryngii, sobre la inhibición
de la digesón enzimáca con efecto an obesidad
en ratones y citan una reducción del peso corporal,
la masa grasa, el hígado, el nivel de triglicéridos y
azúcares. Luzardo, et al (72), indica que una dieta
combinada de frijoles y maíz, propia de América
Lana, proporciona compuestos bioacvos con
efectos hipolipidémicos y reductores de glucosa,
ya que se ha demostrado su capacidad para
migar la obesidad y la diabetes po II. Hussein,
et al (73), sosene que el rábano (Raphanus
raphanistrum) puede ser usado como producto
terapéuco en pacientes con diabetes po II,
puesto que gracias a sus componentes fenólicos
inhibe un 95,5 % la acción de la enzima α-amilasa,
reduciendo el nivel de glucosa en la sangre
posprandial. Khadayat, et al (74), reportaron que
la evaluación in vitro e in vivo reveló que algunas
plantas medicinales de Nepal como Acacia
catechu y Swera chirata, son una potente fuente
de inhibición de α-amilasa, ya que produjeron
una reducción signicava de la concentración
de glucosa en sangre hasta 30 min después de la
dosis oral de 250 mg/kg y podrían ulizarse en el
desarrollo de fármacos para tratar la diabetes sin
efectos secundarios adversos. Sultana, et al (75),
reportan que el extracto de espinaca india, una
planta popular de Bangladesh, alcanza el 100% de
inhibición de α-amilasa in vitro, ya que conene
glucósidos polifenólicos, cuyo efecto supera al
fármaco comercial Orlistat y se proyecta su uso
para controlar la hiperglucemia, hiperlipidemia e
hipertensión.
Wang, et al (76), maniestan que el consumo de
2400 mg.día-1 antes de cada comida, durante
35 días del extracto de Phaseolus vulgaris en
voluntarios obesos Chinos, produjo una pérdida
de peso promedio de 2,24 kg, disminuyó el índice
de masa corporal en 0,79 y la grasa corporal
decreció en 1,53%, con disminución del espesor
de la grasa subcutánea, la circunferencia de la
cintura y cadera, en ese periodo, con diferencias
signicavas con el tratamiento control, sin
observarse efectos secundarios adversos. Serna,
et al. (77), evaluó el efecto inhibitorio de bra
dietéca rica en fenoles (ácidos clorogénico
y elágico) de mezclas de harinas de maíz y
frijol común, sobre enzimas involucradas en
el metabolismo de glucosa/lípidos in vitro,
encontrando un 20% de inhibición para
α-glucosidasa y un 25 % para la lipasa pancreáca,
por lo que se podría considerar un alimento
funcional contra la obesidad y la diabetes po II.
Marikkar, et al (78), determinaron que el mayor
efecto inhibidor (39,57%) contra α-glucosidasa
lo exhibió un extracto de frijol rojo y el mayor
efecto inhibitorio contra la α-amilasa (96,18%)
fue mostrado por un extracto de salvado de
arroz, ambos obtenidos mediante extracción
química con una solución etanol-agua del 80%,
considerando a estos productos como buenos
reguladores de la hiperglucemia posprandial.
Abdulrahman, et al (79), concluyeron que
diferentes extractos de Phaseolus vulgaris
demostraron acvidades andiabécas in vitro
bajas, pero muy prometedoras, sin embargo, el
extracto de etanol mostró una acvidad más alta
que los otros, sugiriendo al fréjol como alimento
funcional, así como nutracéuco en términos de
control de la diabetes po 2. Singh, et al (80),
maniestan que al evaluar 15 culvares de frejol
(Phaseolus vulgaris) como inhibidor de alfa-
amilasa, encontraron variaciones signicavas
entre ellos, resaltando la máxima acvidad
inhibidora (70,2 ± 0,84) con el culvar Purola,
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el cual actúa a temperaturas de 20 a 100ºC,
formado por dos subunidades de 17 kd y 14 kd,
con un peso molecular total puricado en PAGE
navo (electroforesis en gel de poliacrilamida) de
31 kDa. Shi, et al (81), indican que el extracto de
frijol blanco común, rico en polifenoles, produce
efectos inhibitorios sobre la diferenciación de
adipocitos 3T3-L1, reduciendo su contenido
lipídico en un 79,29% y en un 90,20% en
adipocitos maduros, también se evidenció que
por efecto del extracto polifenólico del fréjol, se
suprimió el nivel de expresión de ARNm y de la
proteína del receptor acvado por el proliferador
de peroxisomas γ(PPAR γ), potenciador de CCAAT,
α(C/EBPα), elementos reguladores de esteroles
1c(SREBP-1c), lipoproteína lipasa (LPL) y proteína
jadora de ácidos grasos (ap2).
Sparvoli, et al (82), reportan que Phaseolus
vulgaris L., son una fuente importante de
nutrientes para humanos, sin embargo, conenen
lecnas, que limitan el uso directo de su harina
en alimentos preparados sin tratamiento térmico,
y ácido co, que reduce la biodisponibilidad
de caones minerales, por ello al proponer la
obtención de snacks bioforcados y una crema
ulizando harina de frijol desprovista de lecnas
acvas y con contenido reducido de ácido
co se obtuvo que estos nuevos productos no
retuvieron acvidad hemaglunante residual
debido a las lecnas; mostraron una acvidad
inhibidora de -amilasa residual más alta (de 2,2
a 135 veces), calculándose in vitro una reducción
del índice glucémico en aproximadamente 5
unidades y mayor biodisponibilidad de hierro
en comparación con los productos con harina
original; así como una mejor apreciación
organolépca, lo cual determina ventajas en la
preparación de alimentos seguros y nutrivos
para el consumidor. Ezzat, et al (83), indican que
el extracto de vainas de Phaseolus vulgaris en
ratas experimentalmente diabécas, disminuyó
la glucosa en sangre entre el 57 y 65 %, por otro
lado, la fracción no-polar de este extracto esmula
el asentamiento de células madre en el páncreas
potencializando su acvidad andiabéca,
habiéndose idencado 26 compuestos de los
cuales 4 fueron aislados en forma pura: acetato
de calotroprocerilo, fridelina, calotroprocerilo A
y el esgmasterol, los cuales demostraron buena
acvidad inhibitoria sobre lipasa y alfa amilasa
pancreácas, por lo que puede considerarse
como un nutriente saludable y podría ser
ulizado en terapias futuras con células madre
para el tratamiento de diabetes po 1.
Un estudio brasileño reporta que son 29 los
toterapéucos más requeridos y dispensados a
nivel de to farmacia en el Municipio de Sousa,
Paraíba, en los que destaca la faseolamina
a parr de Phaseolus vulgaris en forma de
cápsulas y saches, solicitado como producto
para bajar de peso (84). Otro estudio cita que los
medicamentos a base de hierbas para adelgazar
más dispensados en las farmacias de compuestos
botánicos de la ciudad de Ipanga, estado de
Minas Gerais, Brasil, son: té verde (Carmellia
sinensis), baya de Goji, Garcinia cambogia,
faseolamina e hibisco (Hibiscus sabdaria L).
Así la Faseolamina, está indicada para generar
pérdida de peso por su efecto hipoglucemiante,
pero la ingesta prolongada puede provocar
cambios en la acvidad pancreáca, lo que
aumenta el riesgo de desarrollar cáncer de
páncreas (85). El consumo de esta glicoproteína
en presentaciones comerciales disminuye el 33
% de la glucosa en sangre tras las comidas, los
ensayos In vitro mostraron una inhibición de
hasta el 99% de α-amilasa, sin haberse detectado
casos de intoxicación por su consumo en ratas
alimentadas durante 43 días con dosis de 442
U del inhibidor (86). La dosis evaluada de 1g/70
Kg de peso vivo/día de Faseolamina comercial o
harina de frejol blanco no afectó el crecimiento
ni causó efectos deletéreos en ratones, con una
acvidad inhibitoria in vitro sobre alfa amilasa
de 6,02 UIA/mg MS (87). Por otro lado, se ha
observado que el tratamiento térmico de los
fréjoles reduce la concentración de Faseolamina
(88). Brasil a través de la Agencia Nacional
de Vigilancia Sanitaria, prohibió mediante
Resolución RE No.1992 del 3 de mayo de 2010,
la publicidad en todos los medios de productos
naturales sin registro que estén expendidos para
bajar de peso en cualquier presentación, entre
ellas la Faseolamina y otras (89). En la gura 2, se
aprecia un ejemplo de presentación comercial de
Faseolamina para consumo humano.
Figura 2. Faseolamina de Eladiet, complemento alimencio a base de
Faseolamina, una enzima que bloquea la asimilación de los hidratos
de carbono.
Fuente: hps://www.masmusculo.com/es/eladiet/faseolami-
na-76913.html
65
FASEOLAMINA, MOLÉCULA DE INTERÉS EN LA INDUSTRIA
ALIMENTARIA Y FARMACÉUTICA, UNA REVISIÓN.
Díaz, Baquero, Rubio, Díaz
c. Estructura química de la Faseolamina
Las alfa-amilasas son endoglucanasas, que se
encuentran en la naturaleza formando parte de
bacterias, archaeas y eukaryotas, su función es la
hidrólisis y transglicosilación de polisacáridos (90,
91), de tal forma que trabajan en el metabolismo
de carbohidratos tanto en microorganismos,
como en plantas y animales (47). Henrissat (92),
señala que, según su estructura primaria, se
clasicaron dentro de la familia 13 de las glicosil
hidrolasas.
Le Berre-Anton (93), maniesta que el
invesgador Marshall en 1975, puricó la
faseolamina a parr Phaseolus vulgaris (frijoles
blancos), idencándolo como un inhibidor de la
alfa-amilasa. Posteriormente se determinó que
esta molécula era una glicoproteína tetramérica
formada por dos subunidades alfa de 10,8 kDa,
dos subunidades beta de 15 kDa con un efecto
inhibitorio ópmo a un pH de 5,5 y una temperatura
de 37ºC. En efecto, la faseolamina inhibe las
alfa-amilasas animales, pero no actúa contra las
amilasas vegetales, bacterianas y fúngicas (20).
Además, Sanmone et al. (53), sosenen que
Phaseolus vulgaris conene otras proteínas de
defensa que incluyen: tohemagluninas (PHA),
arcelinas e inhibidores de alfa-amilasa (α-AI), esta
úlma con tres isoformas disntas: α-AI1, α-AI2
y α-AI3.
La Faseolamina es una glicoproteína
de almacenamiento que corresponde
aproximadamente al 80% del total de las proteínas
de la semilla, conene aproximadamente 8,6% de
carbohidratos no denidos que probablemente
se unen de manera covalente mediante enlace
amida a la asparagina, es rico en ácido aspárco,
ácido glutámico, serina, treonina y valina, escaso
en cisteína y no conene prolina (94). Se presume
que en su estructura están presentes los tres
compuestos de lecnas del fréjol común Fito-
hemagluninas (PHA), Arcelinas y α-AI (α-AI1,
α-AI2, α-AIL) las 3 se asemejan en la secuencia
de aminoácidos aproximadamente de 50-90%
(Figura 3). Jiang (26), arma que corresponde a
una estructura pica de tetrámeros de lecna
(α2 - β2), las cadenas α y β se forman a través de
un procesamiento proteolíco en las vacuolas de
almacenamiento de proteínas por medio del cual
se genera la forma acva del inhibidor a parr del
precursor. Este planteamiento ene similitud con
lo que menciona Gamero (95) en sus resultados,
la forma acva del inhibidor está compuesta por
dos subunidades, con residuos de alanina y serina
en el extremo N-terminal. Estas subunidades
se forman a parr de precursores proteicos,
que son degradados por proteasas, lo que
permite la unión entre las moléculas precursoras
maduradas, formando la proteína inhibidora,
sin embargo, el mecanismo mediante el cual se
forman los inhibidores debe ser invesgado con
mayor profundidad ya que no existe información
especíca sobre la estructura química como
tal del inhibidor. Sin embargo, la efecvidad de
la molécula se ve reejada claramente en los
resultados de invesgaciones previas donde
se ha demostrado ecazmente que la proteína
presenta una alta acvidad de inhibición frente
a la α-amilasa intraluminal y duodenal, de
modo que resulta interesante el pensar en
implementarla en futuros productos alimencios
para generar un impacto posivo en la industria
de alimentos, pensando en ayudar a mantener
niveles de glucosa controlados principalmente en
personas que sufren enfermedades de sobre peso
y Diabetes. En la gura 3 se aprecia la estructura
propuesta para la α-amilasa pancreáca humana.
En cumplimiento de los objevos de esta revisión
bibliográca y en base a los datos encontrados y
analizados, se concluye que:
• La Faseolamina desde el punto de vista
químico es una glicoproteína tetramérica extraída
del grano de fréjol (Phaseolus vulgaris), que ha
sido estudiada desde 1975, cuyo peso molecular
está alrededor de los 46 KDa, corresponde al 80
% del total de proteínas del grano, conene un
Figura 3. Esquema de la cadena polipepdica de alfa-amilasa
pancreáca humana con sus tres dominios estructurales (A, B y C),
sios de unión del cloro y el calcio y los extremos N y C de la cadena.
Según Brayer et al (97).
IV. CONCLUSIONES
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8,6 % de carbohidratos asociados, rica en ácido
aspárco, ácido glutámico, serina, treonina y
valina, escasa en cisteína y no conene prolina,
se presume que en su estructura están presentes
los tres compuestos de lecnas del fréjol común:
Fito-hemagluninas (PHA), Arcelinas y α-AI (α-
AI1, α-AI2, α-AIL), sin embargo, el mecanismo
mediante el cual se forman estos tres inhibidores
debe ser invesgado con mayor profundidad ya
que no existe información especíca sobre la
estructura química como tal del inhibidor.
• Al parecer el mejor método de extracción
de Faseolamina es aquel realizado bajo presión de
vacío a 63ºC con dióxido de carbono supercríco,
éste garanza alta pureza y estabilidad de la
molécula a altas temperatura y pH bajo, lo cual es
apropiado para proyectar su uso en la industria
alimencia y farmacéuca.
• Un valor superior al 90% de inhibición de
la alfa amilasa se logra cuando la Faseolamina es
ulizada a un pH alrededor de 5, una temperatura
de 34 °C, con una dosis de aproximadamente 1,6
mg.ml-1 in vitro y de 25 a 50 mg.Kg-1 in vivo,
logrando su acvación a parr de los 50 minutos
post consumo y se inacva usando temperaturas a
parr de los 95 °C.
• La efecvidad inhibidora de esta molécula
frente a la α-amilasa se ve reejada claramente en
los resultados de las invesgaciones consultadas,
demostrando una alta acvidad de inhibición
intraluminal y duodenal, de modo que resulta
interesante el diseño de productos alimencios y/o
farmacéucos para un mercado cauvo no atendido,
no solamente de consumidores que padecen
enfermedades de sobre peso y diabetes, sino de
quienes buscar reducir su peso o simplemente
mantenerse en forma sin dietas rigurosas.
V. REFERENCIAS
1. Mollejo V. La importancia del almidón en la dieta y dónde encontrarlo [internet] Revisado: 21
de marzo de 2020. Disponible en: hps://www.65ymas.com/salud/alimentacion/importancia-
almidon-dieta-donde-encontrarlo_5306_102.html.
2. IMF BUSINESS SCHOOL. Metabolismo del azúcar en el cuerpo humano [internet] Revisado:
20 de diciembre de 2019. Disponible en: hps://blogs.imf-formacion.com/blog/corporavo/
industria-alimentaria/metabolismo-del-azucar-en-el-cuerpo-humano/.
3. Englyst KN, Englyst HN. Carbohydrate bioavailability. Br J Nutr. 2005; 94: 1-11.
4. Higgins JA. Resistant starch: metabolic eects and potenal health benets. J AOAC Int. 2004;
87: 761-768.
5. Hylla S, Gostner A, Dusel G, Anger H, Bartram HP, Christl SU, et al. Eects of resistant starch on
the colon in healthy volunteers: possible implicaons for cancer prevenon. Am J Clin Nutr.
1998; 67: 136-142.
6. OMS. Enfermedades no transmisibles [internet] Revisado: 1 de febrero de 2022. Disponible en:
hps://www.who.int/es/news-room/fact-sheets/detail/noncommunicable-diseases#.
7. OMS. Diez datos sobre la obesidad [internet] Revisado: 29 de octubre de 2019. Disponible en:
hps://www.who.int/features/faciles/obesity/es/.
8. OMS. Diabetes [internet] Revisado: 30 de octubre de 2018. Disponible en: hps://www.who.
int/es/news-room/fact-sheets/detail/diabetes.
9. INEC. Diabetes [internet] Revisado: 28 de diciembre de 2017. Disponible en: hps://www.
ecuadorencifras.gob.ec/documentos/web-inec/inforgraas-inec/2017/diabetes.pdf.
10. OPS. La diabetes, un problema prioritario de salud pública en el Ecuador y la región de las
Américas [internet] Revisado: 30 de noviembre de 2018. Disponible en: hps://www.paho.
org/ecu/index.php?option=com_content&view=article&id=1400:la-diabetes-un-problema-
prioritario-de-salud-publica-en-el-ecuador-y-la-region-de-las-americas&itemid=360.
11. Castro L. Inhibidores de glucosidasas en alimentos [internet] Revisado 26 de noviembre de
2019. Disponible en: hps://uvadoc.uva.es/bitstream/handle/10324/7154/g-m-n109.
pdf?sequence=1&isallowed=y
12. Luengo E. et al. Alimentos funcionales y nutracéucos. Sociedad española de cardiología. ISBN-
13: 978-84-690-3758-4. Zaragoza, España. 2007.
13. Colaco P., Degáspari C. Benets of Phaseolamine (Phaseolus vulgaris L). Review study. Vista
67
FASEOLAMINA, MOLÉCULA DE INTERÉS EN LA INDUSTRIA
ALIMENTARIA Y FARMACÉUTICA, UNA REVISIÓN.
Díaz, Baquero, Rubio, Díaz
académica. 2014; 15(1). EISSN: 1518-8361. ISSN: 1518-5192.
14. Nanok, K. y Sansenya, S. α-Glucosidase, α-amylase and tyrosinase inhibitory potenal of
capsaicin and dihydrocapsaicin. J. Food Biochem. 2020, 44, e13099 [CrossRef]
15. Gonzales N. Phaseolus vulgaris [internet] Revisado: 30 de octubre de 2019. Disponible en:
hps://www.boca.com.py/prospecto-digital/2016/11/22/phaseolus-vulgaris/.
16. Mejías M. Diferencias entre Faseolamina y faseolina [internet] Revisado: 12
de enero de 2018. Disponible: hps://books.google.com.ec/s?id=0r7ojukt
qw8c&pg=pa42&lpg=pa42&dq=diferencia+entre+faseolamina+y+faseolin
a&source=bl&ots=cotn0womj1&sig=acfu3u0kukktu9gee_6z6sftrejpbf_90q-
s419&sa=x&ved=2ahukewjfv6zb9ozrahwbdd8khaphd1qq6aewbnoecawqaq#v=onepage&q&f.
17. Rodríguez M. Extracción y puricación del inhibidor de alfa-amilasa de diferentes variedades
mejoradas de frijol (Phaseolus vulgaris) y su efecto in vivo [Internet] Revisado: 19 de noviembre
de 2017. Disponible en: hp://ri-ng.uaq.mx/handle/123456789/466.
18. Pereira L, Pereira C, Santos C. et al. Inhibidores de la Alfa-Amilasa para el tratamiento de la
diabetes y la obesidad [internet] Revisado: 28 de enero de 2017. Disponible en: hp://www.
bago.com.ar/vademecum/bibliograa/inhibidores-de-la-alfa-amilasa-para-el-tratamiento-de-
la-diabetes-y-la-obesidad/.
19. Lamby C, Gómez O, Jaramillo L. La α-amilasa salival: relación con la caries dental y la salud en
general. Univ Odontol. 2013; 32(69): 93-101.
20. Marshall J, Lauda C. Puricaon and properes of Phaseolamin, an inhibitor of alpha-amylase,
from the kidney bean, Phaseolus vulgaris. The Journal of Biological Chemistry. 1975; 250(20):
8030-8037.
21. Layer P. Parally puried white bean amylase inhibitor reduces starch digeson in vitro and
inacvates intraduodenal amylase in humans [internet] Revisado: 30 de mayo de 1985.
Disponible en: hps://www.gastrojournal.org/arcle/0016-5085(85)90016-2/pdf.
22. Tormo M. Hypoglycaemic and anorexigenic acvies of an α-amylase inhibitor from white
kidney beans (Phaseolus vulgaris) in Wistar rats [internet] Revisado: 20 de julio de 2014.
Disponible en: hps://www.cambridge.org/core/journals/brish-journal-of-nutrion/arcle/
hypoglycaemic-and-anorexigenic-acvies-of-an-amylase-inhibitor-from-white-kidney-beans-
phaseolus-vulgaris-in-wistar-rats/092d57699446891465431f9dab161e08.
23. Skop M. Puried amylase inhibitor and novel process for obtaining the same [internet] Revisado:
06 de julio de 2006. Disponible en: hp://www.freepatentsonline.com/y2006/0147565.html.
24. ASHU RANI, SATISH K SHARMA y AMARJIT NATH. A sensive agar plate assay for screening
inhibitors of α-amylase. The Bioscan. 2019. 14(2): 155-157.
25. Yifeng Rang, Wei Zhao. Preparaon of α-Amylase Inhibitor from Seeds of White Kidney Bean
Using a Novel and Scalable Process Based on Enzymac Hydrolysis. Internaonal Journal of
Nutrion and Food Sciences. Special Issue: Natural Acve Ingredients for the Management of
Diabetes and Obesity. Vol. 8, No. 3, 2019, pp. 52-58. doi: 10.11648/j.ijnfs.20190803.12
26. Jiang B. The nutraceucal role of the Phaseolus vulgaris α-amylase inhibitor [internet]
Revisado: 1 de julio de 2008. Disponible en: hps://www.cambridge.org/core/journals/
british-journal-of-nutrition/article/nutraceutical-role-of-the-phaseolus-vulgaris-amylase
inhibitor/8616ae1ac19b63572bf31bc9529578/core-reader.
27. Moura, N. An In Vitro and In Vivo Study of the α-Amylase Acvity of Phaseolamin [internet]
Revisado: 1 de agosto de 2014. Disponible en: hps://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/arcles/
pmc4126268/#b7.
28. Ortega K. Idencación de proteínas involucradas en estrés bióco y abióco en variedades
comerciales del fréjol común (phaseolus vulgaris) de Ecuador [internet] Revisado: 27 de julio
de 2016. Disponible en: hp://repositorio.ug.edu.ec/bitstream/redug/26688/1/t-ug-pos-
mbm-0081%20ortega%20maldonado.pdf.
29. Payan F. Structural basis for the inhibion of mammalian and insect alpha- amylases by plant
protein inhibitors. Biochim Biophys Acta. 2004; 12: 171-180.
30. Yoon S, Robyt J. Study of the inhibion of four alpha amylases by acarbose and its 4IV-α-
68
ISSN 2477-9105
Número 28 Vol.1 (2022)
DOI: https://doi.org/10.47187/perf.v1i28.183
maltohexaosyl and 4IV-α-maltododecaosyl analogues. Carbohydr. Res. 2003; 338: 1969-1980.
31. Ferey G, Perrier J, Forest E, Marchis G, Puigserver A, Sanmone M. The human pancreac
α-amylase isoforms: isolaon, structural studies and kinecs of inhibion by acarbose. BBA.
1998; 1388: 10-20.
32. Ali H, Houghton P, Soumyanath A. α-amylase inhibitory acvity of some Malaysian plants used
to treat diabetes; with parcular reference to Phyllanthus amarus. J. Ethnopharmacol. 2006;
449-455.
33. Gad M, El-Sawalhi M, Ismail M, El-Tanbouly N. Biochemical study of the an-diabec acon of
the Egypan plants Fenugreek and Balanites. Mol Cell Biochem. 2006; 173-183.
34. Oneda H, Lee S, Inouye K. Inhibitory eect of 0,19 α-amylase from wheat kernel on the acvity
of porcine pancreas α-amylase and its thermal stability. J. Biochem. 2004; 135: 421-427.
35. Confor F, Loizzo M, Sta G, Menichini F. Comparave radical scavenging and andiabec
acvies of methanolic extract and fracons from Achillea ligusca. All Biol Pharm Bull. 2005;
28:1791-1794.
36. Iulek J, Franco O, Silva M, Slivinski C, Bloch Jr, Rigden D, Grossi de Sa M. Puricaon, biochemical
characterisaon and paral primary structure of a new a-amylase inhibitor from Secale cereale
(Rye). Inter. J. Biochem. Cell Physiol. 2000; 32: 1195-1204.
37. Kandra L, Zajácz Á, Remenyik J, Gyémánt G. Kinec invesgaon of a new inhibitor for human
salivary α-amylase. BBRC. 2005; 334: 824-828.
38. McDougall G, Shpiro F, Dobson P, Smith P, Blake A, Stewart D. Dierent Polyphenolic Components
of So Fruits Inhibit α-Amylase and α- Glicosidase. J. Agric. Food. Chem. 2005; 53: 2760-2766.
39. Kim Y, Jeong Y, Wang M, Lee W, Rhee H. Inhibitory eect of pine extract on α-glicosidase acvity
and postprandial hyperglycemia. Nutrion. 2005; 21: 756-761.
40. Sasaki K, Ito S, Nakamura Y, Yoshizaki F. Eect of Saiko-ka-rykotsu- borei-to on Amylase Actvity in
Mice. Biol. Pharm. Bull. 2004; 27: 1688-1690.
41. Pusztai A, Bardocz G, Alonso R, Chrispeels M, Schroeder H, Tabe L, Higgins T. Expression of
the inseccidal bean alpha-amylase inhibitor transgene has minimal detrimental eect on the
nutrional value of peas fed to rats at 30% of the diet. J. Nutrit. 1999; 129: 1597-1603.
42. Arambewela L, Arawwawala L, Ratnasooriya W. Andiabec acvies of aqueous and ethanolic
extracts of Piper betle leaves in rats. J Ethnopharmacol. 2005; 14: 239-245.
43. Funke I, Melzig M. Tradionally used plants in diabetes therapy – phytotherapeucs as inhibitors
of α-amylase acvity. Rev. Bras. Farmacogn. 2006;16: 1- 5.
44. Grover J, Yadav S, Vats V. Medicinal plants of India with andiabec potenal. J. Ethnopharmacol.
2002; 81: 81–100.
45. Marles R, Farnsworth N. Plants as sources of andiabec agents. In: Wagner, H., Farnsworth,
N.R., (Eds.), Economic and Medicinal Plant Research. Academic Press Ltd., UK. 1994; 6: 149–187.
46. Moura de Gouveia N, Espindola F. Produção de uma fração concentrada em alfa-amilase salivar
humana (HSA) como alvo para descoberta de novos inibidores e fracionamento do extrato
hidroalcóolico da casca de Pouteria sp. Pós-graduação em genéca e bioquímica. Universidade
Federal de Uberlândia. 2008. Brazil.
47. Franco O, Rigden D, Melo F, Grossi de Sá M. Plant α-amylase inhibitors and their interacon with
insect α-amylases. Structure, funcon and potenal for crop protecon, Eur. J. Biochem. 2002;
269: 397– 412.
48. Lu S, Deng P, Liu X, Luo J, Han R, Gu X, Liang S, Wang X, Li F, Lozanov V, Pahy A, Pongor, S.
Soluon structure of the major a- amylase inhibitor of the crop plant amaranth, J. Biol.Chem.
1999; 274: 20473– 20478.
49. He Li, Haochun Zhou, Jian Zhang, Xiaohang Fu, Zhiwei Ying & Xinqi Liu (2021) Proteinaceous
α-amylase inhibitors: puricaon, detecon methods, types and mechanisms, Internaonal
Journal of Food Properes, 24:1, 277-290, DOI: 10.1080/10942912.2021.1876087
50. Murao S, Goto A, Matsui Y, Ohyama K. New proteinous inhibitor (Haim) of animal a-amylase
from Streptomyces griseosporeus YM-25, Agric. Biol. Chem. 1980; 44: 1679– 1681.
69
FASEOLAMINA, MOLÉCULA DE INTERÉS EN LA INDUSTRIA
ALIMENTARIA Y FARMACÉUTICA, UNA REVISIÓN.
Díaz, Baquero, Rubio, Díaz
51. Richardson M. Seed storage proteins: the enzyme inhibitors. In: Methods in Plant Biochemistry.
Academic Press, London, UK. 1990; 5: 261-307.
52. Fontanini D, Capocchi A, Saviozzi F, Galleschi L. Simplied electrophorec assay for human
salivary α-amylase inhibitor detecon in cereal seed ours. J. Agric. Food Chem. 2007; 55: 4334-
4339.
53. Sanmone M, Koukiekolo R, Moreau Y, Berre V, Rougé P, Marchis G, Desseaux V. Porcine
pancreac α-amylase inhibion by the kidney bean (Phaseolus vulgaris) inhibitor (α-AI1) and
structural changes in the α- amylase inhibitor complex. BBA. 2004;1696: 181-190.
54. Valencia A, Busllo A, Ossa G, Chrispeels M. α-amylase of the coee berer (Hypothenemus
hampei) and their inhibion by two plant amylase inhibitors. Insect. Biochem. Mol. Biol. 2000;
30: 207-213.
55. Feng G, Richardson M, Chen M, Karmer, K, Morgan T, Reeck G. α-amilase inhibitors from wheat:
a sequences and paerns of inhibion of insect and human α-amilases. Insect Biochem. Mol.
Biol. 1996; 26: 419-426.
56. Abe J, Sidenius U, Svensson B. Arginine is essenal for the α-amilase inhibitory acvity of the
α-amilase inhibitory acvity of the α-amilase/sublisin inhibitor (BSAI) from barley seeds.
Biochem. J. 1993; 293: 151-155.
57. Obiro, W.C.; Zhang, T.; Jiang, B. The nutraceucal role of the Phaseolus vulgaris α-amylase
inhibitor. Brish Journal of Nutrion 2008, 100, 1–12.
58. Shah SB, Sartaj L, Ali F, et al. Plant extracts are the potenal inhibitors of α-amylase: a review.
MOJ Bioequiv Availab. 2018;5(5):270‒273. DOI: 10.15406/mojbb.2018.05.00113
59. Jay Udani, Ollie Tan and Jhanna Molina. Systemac review and meta-analysis of a proprietary
alpha-amylase inhibitor from white bean (Phaseolus vulgaris L.) on weight and fat loss in humans.
Foods 2018, 7, 63; doi:10.3390/foods7040063
60. Bhawna Tyagi, Divya Singh, D.P. Mishra & Ashutosh Dubey (2018) α-Amylase Inhibitors from
Some Cassia Species and Their Interacon with α-Amylase Potenal for Crop Protecon, Journal
of Biologically Acve Products from Nature, 8:1, 64-69, DOI:10.1080/22311866.2018.1445029
61. Fatemeh Ghorbani, Masoud Sadeghi, Abbas Aghaie, Arezou Ghahghaei, Cyrus Jalili, Reza
Khodarahmi, Study of α-Amylase Inhibitors among Dierent Bean Culvars and Evaluaon of
their Eecveness Compared with a Commercial Product using In Vitro/In Vivo Experimental
Systems, J Res Med Dent Sci, 2018, 6 (1): 381-391, DOI: 10.5455/jrmds.20186162
62. Guangqiu Qin, FangWang, HuiliLiang, SongTang, KamranShekh, YanwuWang, Bin Li, Baiqing Dong
and Pingjing Wen. Subchronic study of a white kidney bean (Phaseolus vulgaris) extract with
α-Amylase inhibitory acvity. Hindawi BioMed Research Internaonal. Volume 2019, Arcle ID
9272345, 9 pages hps://doi.org/10.1155/2019/9272345
63. De Andrade, Felipe Aranha; Dipayan Sarkar; Édison Miglioranza; Leandro Simões Azeredo
Gonçalves; Lucia Helena da Silva Miglioranza; and Kalidas Shey. 2019. Screening of Snap Bean
(Phaseolus vulgaris L.) Genotypes for Phenolic Bioacve-Linked An-Hyperglycemic Properes
Using In Vitro Models. Journal of Medicinally Acve Plants 8, (3):20-32. DOI: hps://doi.
org/10.7275/71qw-g724 hps://scholarworks.umass.edu/jmap/vol8/iss3/2
64. Micheli Laura, Lucarini Elena, Trallori Elena , Avagliano Carmen, De Caro Carmen, Russo Roberto,
Calignano Antonio, Ghelardini Carla, Pacini Alessandra and Di Cesare Lorenzo. Phaseolus vulgaris
L. extract: Alpha-amylase inhibion against metabolic syndrome in mice. Nutrients 2019, 11,
1778; doi:10.3390/nu11081778
65. Wai Chuen Choi, Tim Parr, Yin Sze Lim. The impact of four processing methods on trypsin-,
chymotrypsinand alpha-amylase inhibitors present in underulised legumes. J Food Sci Technol
(January 2019) 56(1):281–289. hps://doi.org/10.1007/s13197-018-3488-0
66. Casllo, F; González, D., and Moore-Carrasco, R.. Eects of Phaseolus vulgaris extract on lipolyc
acvity and dierenaon of 3T3-L1 preadipocytes into mature adipocytes: A strategy to prevent
obesity. Hindawi, Journal of Nutrion and Metabolism. Volume 2019, Arcle ID 5093654, 8
pages. hps://doi.org/10.1155/2019/5093654
67. Shiqi Luo, George Binh Lenon, Harsharn Gill, Andrew Hung, Daniel A. Dias, Mingdi Li, and Linh
70
ISSN 2477-9105
Número 28 Vol.1 (2022)
DOI: https://doi.org/10.47187/perf.v1i28.183
Toan Nguyen. Inhibion of pancreac α-amylase acvity by a weight-loss herbal formula RCM-
107. Preprints (www.preprints.org). 2019. DOI:10.20944/preprints201907.0284.v1
68. Ziaul Hasan Rana, Mohammad Khairul Alam and Mohammad Akhtaruzzaman. Nutrional
composion, total phenolic content, anoxidant and α amylase inhibitory acvies of diferent
fracons of selected wild edible plants. Anoxidants. 2019: 8, 203; Doi:10.3390/anox8070203
69. Uci Para Ramadhani, Boy Chandra and Harrizul Rivai. Overview of phytochemistry and
pharmacology of chickpeas (Phaseolus vulgaris). World journal of pharmacy and pharmaceucal
sciences. ISSN 2278 – 4357. 2020: 9, 9, 442-461
70. Like Y. Hasek, Robert J. Phillips, Anna M. R. Hayes, Kimberly Kinzig, Genyi Zhang, Terry L. Powley
& Bruce R. Hamaker (2020): Carbohydrates designed with dierent digeson rates modulate
gastric emptying response in rats, Internaonal Journal of Food Sciences and Nutrion, DOI:
10.1080/09637486.2020.1738355
71. Kim Do Hoon, Park Yu Hwa, Lee Jung Suk, Jeong Hyun Il, Lee Kye Wan and Kang Tong Ho.
An-Obesity Efect of DKB-117 through the inhibion of pancreac lipase and amylase acvity.
Nutrients 2020, 12, 3053; doi:10.3390/nu12103053
72. Luzardo-Ocampo, I.; Campos-Vega, R.; Gonzalez de Mejia, E.; Loarca-Piña, G. Consumpon of a
baked corn and bean snack reduced chronic colis inammaon in CD-1 mice via downregulaon
of IL-1 receptor, TLR, and TNF-α associated pathways. Food Res. Int. 2020, 132, 109097,
doi:10.1016/j.foodres.2020.109097.
73. Hussein, S; Khalaf, A; Ahmed, Y; Ahmed, B. and Iyad, A. Determinaon of inhibion acvity of
α-amylase enzyme, anoxidant acvity, anbacterial acvity and phenolic compounds by using
some medical plants. Iraqi Journal of Agricultural Sciences. 2020:51(1):411-421
74. Khadayat, K., Marasini, B., Gautam,H., Ghaju, S. and Parajuli, N. Evaluaon of the alpha-amylase
inhibitory acvity of Nepalese medicinal plants used in the treatment of diabetes mellitus.
Clinical Phytoscience (2020) 6:34. hps://doi.org/10.1186/s40816-020-00179-8
75. Sultana, R., Alashi, A., Islam, K., Saifullah, M., Haque, C., and Aluko, R. Inhibitory acvies of
polyphenolic extracts of Bangladeshi vegetables against α-amylase, α-glucosidase, pancreac
Lipase, renin, and angiotensin-converng enzyme. Foods 2020, 9, 844; DOI: 10.3390/
foods9070844
76. Wang S, Chen L, Yang H, Gu J, Wang J, Ren F. Regular intake of white kidney beans extract
(Phaseolus vulgaris L.) induces weight loss compared to placebo in obese human subjects. Food
Sci Nutr. 2020;8:1315–1324. hps ://doi.org/10.1002/fsn3.1299
77. Serna-Perez, A.B.; Loarca-Piña, G.; Luzardo-Ocampo, I. Characterizaon of Dietary Fiber Extracts
from corn (Zea mays L.) and Cooked Common Bean (Phaseolus vulgaris L.) Flours and Evaluaon
of Their Inhibitory Potenal against Enzymes Associated to Glucose and Lipids Metabolism In
Vitro. Biol. Life Sci. Forum 2021, 1, x. hps://doi.org/10.3390/xxxxx
78. Marikkar, J., Nuurhaszzulullah, A. and Gunarathne, K. Evaluaon of bran extracts of rice
(Oryza sava) and selected bean (Phaseolus vulgaris L.) variees for their anoxidave and an-
hyperglycemic potenals. Journal of Dry Zone Agriculture, 2021, 7(1):36-49
79. Abdulrahman, B., Bala, M. and Oluwasesan, B. Evaluaon of in vitro anoxidant and andiabec
potenal of extracts from Phaseolus vulgaris L. seeds (Black turtle beans). Funconal Food
Science 2021; 1(9): 23-39
80. Singh, R., Dobriyal, A., Singh, R., y De los Rios, P. Evaluaon of inhibitory acvity, puricaon
and X-Ray crystallography of alpha-amylase inhibitor from Phaseolus vulgaris culvars of
Uarakhand. Research Square. (2021). DOI: hps://doi.org/10.21203/rs.3.rs-154559/v1
81. Shi, Z.; Zhang, X.; Zhu, Y.; Yao, Y.; Ren, G. Natural Extracts from White Common Bean (Phaseolus
vulgaris L.) Inhibit 3T3-L1 Adipocytes Dierenaon. Appl. Sci. 2021, 11, 167. hps://dx.doi.
org/10.3390/app11010167
82. Sparvoli, F.; Giofré, S.; Cominelli, E.; Avite, E.; Giuber, G.; Luongo, D.; Ga, E.; Cianciabella, M.;
Daniele, G.M.; Rossi, M.; et al. Sensory characteriscs and nutrional quality of food products
made with a biofored and lecn free common bean (Phaseolus vulgaris L.) our. Nutrients
2021, 13, 4517. hps://doi.org/10.3390/nu13124517
71
FASEOLAMINA, MOLÉCULA DE INTERÉS EN LA INDUSTRIA
ALIMENTARIA Y FARMACÉUTICA, UNA REVISIÓN.
Díaz, Baquero, Rubio, Díaz
83. Ezzat, S. M., Abdel Rahman, M. F., Salama, M. M., Mahrous, E. A., & El Bariary, A. Non-polar
metabolites of green beans (Phaseolus vulgaris L.) potenate the andiabec acvity of
mesenchymal stem cells in streptozotocin-induced diabetes in rats. Journal of Food Biochemistry,
2022: e14083. hps://doi.org/10.1111/jc.14083
84. Rosado L. et al. Análisis de los medicamentos a base de hierbas comercializados en una farmacia
magistral del serto de Paraiba. Research, Society and Development. 2020; (9):7. ISSN 2525-3409.
DOI: hp://dx.doi.org/10.33448/rsd-v9i7.4700
85. Murra M. et al. Presença de inibidores de proteases em amostras comerciais de “faseolaminas”
ulizadas como bloqueadores de carboidratos e os riscos à saúde. Revista do Instuto Adolfo
Lutz, São Paulo. 2013; 72:3.
86. De Gouveia N. Evaluación del control glicémico sanguíneo y del estrés oxidavo en páncreas
de animales diabécos inducidos y no diabécos tratados con extracto de Vochysia rufa y
faseolamina. Tesis de doctorado en genéca y bioquímica. Universidad Federal de Uberlandia.
2012. Brasil.
87. Silva L, Donizete C. Estudio comparavo entre faseolamina comercial y harina de fréjol
como perspecva al tratamiento de obesidad y diabetes mellitus po 2. Tesis de maestría en
agroquímica. Universidad Federal de Lavras. 2008. Minas Gerais, Brasil.
88. Marnez M, Girbés T. Annutrientes proteicos de las leguminosas: pos, toxicidad y efectos
siológicos. Tesis de grado para nutricionista diesta. Universidad de Valladolid. 2016. España.
89. Anvisa. Resolución No. 1992 del 3 de mayo de 2010: Disposición sobre publicidad de productos
sin registro. Diario ocial de União. 2010. Brasil.
90. Yamamoto T. Enzyme Chemistry and Molecular Biology of Amylases and Related Enzymes. CRC
Press Inc. ISBN 9780849329043. 1995.
91. Janecek S, Ohnishi M, Hayashi T, Ishima S, Kuriki T. Structural features and evoluonary
relaonships in the α- amylase family. Glycoenzymes. The Japanese Scienc Sociees Press.
2000.
92. Henrissat B. A classicaon of glycosyl hydrolases based on amino acid sequence similaries.
Biochem. J. 1991; 280: 309–316.
93. Le Berre-Anton V, Bompard-Gilles C, Payan F, Rougé P. Characterizaon and funconal properes
of the alpha-amylase inhibitor from kidney bean (Phaseolus vulgaris) seeds. BBA. 1997; 1343:
31.
94. Poderes J. Puricaon and some physical and chemical properes of red kidney bean (phaseolus
vulgaris) α-amylase inhibitor [internet] Revisado: 12 de julio de 1998. Disponible en: hp://
onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1111/j.1745-4514.1978.tb00183.x.
95. Gamero M. Toxicidad in vivo y proteómica comparava para el estudio de la expresión de
proteínas con acvidad inseccida presentes en semillas de phaseolus vulgaris l. [Internet]
Revisado: 18 de enero 2021. Disponible en: hp://saber.ucv.ve/bitstream/123456789/7897/1/
tesis%20mois%c3%a9s%20daniel%20 gamero.pdf.
96. Knabben, C. y Costa, José. Manual de classicação do feijão: Instrução Normava nº 12, de 28
de março de 2008. Brasília, DF: Embrapa, 2012. Disponível em:< hp://www.felgran. com.br/
images/Classica% C3%A7 ao _Feijao_Embrapa.pdf>.
97. Brayer, G.D., Luo, Y., Withers, S.G., 1995. The structure of human pancreac alpha-amylase at
1.8 Angstrom resoluon and comparisons with related enzymes. Protein Sci. 4, 1730–1742.
